Séminaire de Marc Bergdoll (Institut de biologie moléculaire des plantes)

Titre : Phylogénie structurale ou la construction de l'histoire de gènes à partir de structures de protéines.

Résumé : Comme C. Chothia et A. Lesk l'avaient mis en évidence, dès 1986, les structures des protéines et plus particulièrement leurs repliements sont mieux conservées au cours de l'évolution que leurs séquences. Cette propriété et l'imposante accumulation de structures protéiques résolues permet aujourd'hui d'enrichir le concept de « relation structure-fonction » et de lui adjoindre un volet « relation structure-phylogénie » ayant pour but d'établir des phylogénies structurales plus précises que des phylogénies basées sur des alignements de séquences. Deux exemples seront présentés traitant de repliements canoniques très répandus. Le premier est une famille bâtie sur la répétition, duplication/fusion et réorganisation d'un module βαβββ d'environ soixante acides aminés. Le second cas présenté concernera un module très répandu dans le contexte des capsides virales: le domaine structural appelé jelly-roll. Ces deux exemples concernent des superfamilles très différentes mais présentant un certain nombre de points communs : i) chacune est très peuplée, ii) au sein de chacune d'elle les similarités de séquences sont quasiment indétectables, iii) le repliement est conservé et iv) chacune dérive d'un ancêtre unique en suivant des chemins, des histoires, complexes.